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Text File  |  1995-07-26  |  4KB  |  82 lines
  1. ***************************************
  2. * Carboxylesterases type-B signatures *
  3. ***************************************
  4.  
  5. Higher eukaryotes  have many distinct esterases. Among the different types are
  6. those which  act  on  carboxylic esters (EC 3.1.1.-). Carboxyl-esterases  have
  7. been classified   into  three  categories  (A,  B  and  C)  on  the  basis  of
  8. differential patterns  of  inhibition  by  organophosphates. The sequence of a
  9. number of  type-B  carboxylesterases  indicates  [1,2,3] that the majority are
  10. evolutionary related.   This   family  currently  consists  of  the  following
  11. proteins:
  12.  
  13.  - Acetylcholinesterase (EC 3.1.1.7) (AChE) from vertebrates and Drosophila.
  14.  - Mammalian cholinesterase II (butyryl cholinesterase) (EC 3.1.1.8).
  15.    Acetylcholinesterase and cholinesterase II are closely related enzymes that
  16.    hydrolyze choline esters [4].
  17.  - Mammalian liver microsomal carboxylesterases (EC 3.1.1.1).
  18.  - Drosophila  esterase  6,  produced  in the anterior ejaculatory duct of the
  19.    male insect  reproductive  system  where it plays an important  role in its
  20.    reproductive biology.
  21.  - Drosophila esterase P.
  22.  - Culex pipiens (mosquito) esterases B1 and B2.
  23.  - Myzus persicae (peach-potato aphid) esterases E4 and FE4.
  24.  - Mammalian bile-salt-activated  lipase (BAL) [5], a  multifunctional  lipase
  25.    which catalyzes fat and vitamin absorption. It  is  activated by bile salts
  26.    in infant intestine where it helps to digest milk fats.
  27.  - Insect juvenile hormone esterase (JH esterase) (EC 3.1.1.59).
  28.  - Lipases (EC 3.1.1.3) from the fungi Geotrichum candidum and Candida rugosa.
  29.  - Caenorhabditis gut esterase (gene ges-1).
  30.  - Membrane enclosed crystal  proteins from slime mold.  These  proteins  are,
  31.    most probably  esterases;  the vesicles where they are found have therefore
  32.    been termed esterosomes.
  33.  
  34. The following proteins, while having lost their catalytic activity,  contain a
  35. domain evolutionary related to that of carboxylesterases type-B:
  36.  
  37.  - Thyroglobulin (TG), a glycoprotein specific to the thyroid gland,  which is
  38.    the precursor of the iodinated thyroid hormones thyroxine (T4)  and triiodo
  39.    thyronine (T3).
  40.  - Drosophila protein neuractin (gene nrt) which  may mediate or modulate cell
  41.    adhesion between embryonic cells during development.
  42.  - Drosophila protein glutactin (gene glt), whose function is not known.
  43.  
  44. As is  the  case  for lipases and serine proteases, the catalytic apparatus of
  45. esterases involves three residues (catalytic triad): a serine, a glutamate  or
  46. aspartate and  a histidine. The sequence around the active site serine is well
  47. conserved and  can  be  used  as  a  signature  pattern. As a second signature
  48. pattern, we selected a  conserved region located in the N-terminal section and
  49. which contains a cysteine involved in a disulfide bond.
  50.  
  51. -Consensus pattern: F-G-G-x(4)-[LIVM]-x-[LIV]-x-G-x-S-[STA]-G
  52.                     [S is the active site residue]
  53. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL  members
  54.  of this family with a catalytic activity.
  55. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  56.  
  57. -Consensus pattern: [ED]-D-C-L-[YT]-[LIV]-[DNS]-[LIV]-[LIVFYW]-x-[PQR]
  58.                     [C is involved in a disulfide bond]
  59. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  60.  for mosquito and peach-potato aphid esterases and juvenile hormone esterases.
  61. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  62.  
  63. -Note: human esterase-D, also  a type-B carboxylesterase,  does not seem to be
  64.  evolutionary related.
  65.  
  66. -Expert(s) to contact by email: Sussman J.
  67.                                 csjoel@weizmann.weizmann.ac.il
  68.  
  69. -Last update: June 1994 / Patterns and text revised.
  70.  
  71. [ 1] Myers M., Richmond R.C., Oakeshott J.G.
  72.      Mol. Biol. Evol. 5:113-119(1988).
  73. [ 2] Krejci E., Duval N., Chatonnet A., Vincens P., Massoulie J.
  74.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88:6647-6651(1991).
  75. [ 3] Cygler M., Schrag J.D., Sussman J.L., Harel M., Silman I. Gentry M.K.,
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  77.      Protein Sci. 2:366-382(1993).
  78. [ 4] Lockridge O.
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  82.